Novo mecanismo que ativa o gosto amargo é descoberto por cientistas

A forma como sentimos o gosto dos alimentos e até dos remédios está ligada aos receptores de sabor que temos no corpo, concentrados na boca. Em relação ao gosto amargo, usamos uma “família” de 25 receptores acoplados à proteína G, mas novas análises feitas em Israel modificam o que sabemos sobre o mecanismo que nos permite sentir os sabores da comida. A conexão é muito mais complexa do que era anteriormente imaginada.

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Publicado na revista Nature Communications, o recente estudo foi liderado por pesquisadores da Universidade Hebraica de Jerusalém. O grupo focou em um receptor específico de sabor amargo conhecido como TAS2R14 e analisou a sua conexão com outras moléculas, a partir de técnicas de microscopia eletrônica (EM). A junção se dá através do clássico mecanismo chave-fechadura, mas com duas chaves e duas fechaduras.

De forma surpreendente, o experimento identificou que a molécula se liga tanto a um sítio extracelular quanto a um sítio intracelular do receptor. É como se o receptor “provasse” a molécula amarga para dizer qual é o gosto dela. Até então, sabia-se apenas da ligação externa, mas não desta ligação interna e também simultânea.


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Receptor de sabor amargo

Antes de seguir, vale explicar melhor como o receptor TAS2R14 funciona. Ele reconhece e responde a uma ampla gama de moléculas “amargas”, o que inclui alimentos, vitaminas e até medicamentos. Por ser tão diverso, a equipe resolveu investigar ele com uma lupa bastante potente.

Cientistas compreendem melhor mecanismo que nos permite sentir o gosto amargo e pode ajudar no desenvolvimento de novos remédios (Imagem: Peri et al., 2024/Nature Communications)

Através da microscopia eletrônica, os cientistas israelenses observaram como o receptor de sabor amargo interage com o ácido flufenâmico (FFA). Este composto está presente na fórmula de anti-inflamatórios (com diferentes efeitos no corpo). Diferente do que era esperado, a molécula farmacológica se conecta a dois pontos diferentes do receptor. A ligação dupla não tinha sido vista anteriormente, ainda mais envolvendo uma conexão dentro e outra fora do receptor.

A descoberta poderá permitir o desenvolvimento de remédios que, de fato, não interajam com os receptores amargos, sendo mais palatáveis, por exemplo. Entretanto, os desdobramentos são ainda maiores. 

“O TAS2R14 é abundante nas papilas gustativas, mas também é expresso em tecidos extraorais, como os sistemas respiratório, cardiovascular e digestório“, lembram os autores, no artigo. Por isso, o receptor pode estar conectado a algumas doenças.  

“[A descoberta] não é importante apenas para entender a detecção e a percepção de alimentos [em relação ao sabor amargo], mas também é essencial para diversas doenças e distúrbios associados à expressão extraoral do TAS2R14“, completam os pesquisadores. Agora, há um novo caminho para investigar envolvendo outras formas de ligação dos fármacos com este receptor não testadas até então.

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